La glicina: proprietà ed effetti

La glicina è il più semplice dei 22 amminoacidi ordinari (considerando anche la selenocisteina e la pirrolisina oltre ai 20 ordinari). È apolare e non essenziale, poiché il nostro corpo è in grado di sintetizzarla. La glicina si ritrova in molte proteine importanti del nostro corpo come ad esempio l’emoglobina e il collagene.
La sua scoperta è attribuita al chimico francese H. Braconnot, che nel 1820 isolò per la prima volta la glicina dalla gelatina tramite idrolisi acida. La sua struttura (Figura 1) fu definita però nel 1857 grazie al lavoro del chimico A. Cahours.

Come possiamo capire dalla semplice struttura molecolare, la glicina non ha configurazione D o L, poiché non presenta nessuno stereo centro. La sua catena laterale è infatti composta da un atomo di idrogeno, sostituente già presente sul carbonio in α alla funzione amminica (NH2) e acida (COOH).

Da questo ragionamento si può dedurre che la glicina non è una molecola chirale.

Glicina proprietà e funzioni fisiologiche

Nonostante la sua achiralità, la glicina rappresenta l’11.5% degli amminoacidi totali presenti nel corpo umano e svolge un ruolo cruciale nella nutrizione e nel metabolismo. Oltre ad essere un costituente principale del collagene (una proteina fibrosa strutturale) e dell’elastina, essa possiede anche una funzione antiossidante e svolge quindi un ruolo di citoprotezione nel tessuto nervoso.
Un’altra attività principale all’interno dell’organismo, è quella di neurotrasmettitore inibitorio nel sistema nervoso centrale. Grazie a quest’ultima funzione, la glicina può regolare:

• il comportamento;
• l’assunzione di cibo;
• l’omeostasi del corpo intero.

L’influenza dell’amminoacido su questi fattori è stata studiata da numerosi scienziati, i quali hanno dimostrato come l’integrazione di una dose appropriata di glicina risulti efficace nel migliorare disordini metabolici in pazienti affetti da insulino resistenza, diabete, obesità, disturbi cardiovascolari, varie malattie infiammatorie, danni da riperfusione dovuti a ischemia e addirittura tumori. Per di più, è stata testata l’efficacia della glicina proveniente da via esogena sul miglioramento delle funzioni neurologiche e della qualità del sonno.

Per gli amanti della sala pesi e non solo, sarà interessante sapere che la glicina, se assunta nelle giuste dosi (infusione per via endovenosa di dosi crescenti da 4g, 8g e 12g), può sollecitare in soggetti sani la produzione di GH (ormone della crescita).
Uno studio dell’università di Dokkyo, in Giappone, ha dimostrato infatti, che la somministrazione di 12g di glicina ha indotto la massima variazione dei valori di GH nel sangue, che da un valore medio base di 1.2 ± 0.1 ng/ml si è innalzato a 12.8 ± 1.3 ng/ml in 120 min. Studi successivi hanno consolidato, che anche l’assunzione per via orale può aumentare i valori dell’ormone della crescita.

Nel nostro corpo, la glicina ha un ruolo fondamentale per la sintesi di:

• creatina (fondamentale per il ripristino di ATP);
• glutatione (uno dei maggiori antiossidanti contenuto nelle nostre cellule);
• purine (basi azotate di DNA e RNA);
• serina (amminoacido designato alla produzione di energia metabolica, sotto forma di ATP).

Glicina e sonno

La glicina sembra migliorare in modo significativo la qualità del sonno. Questo aminoacido passa per diffusione passiva la barriera emato-encefalica, legandosi a specifici recettori (N-Metil-D-Aspartato). Aiuta, così ad abbassare la temperatura corporea ed a ridurre le contrazioni muscolari durante il sonno. Oltre a questo sembra aumentare i livelli celebrali di serotonina. Tutti questi fattori portano a migliorare la qualità del sonno, a regolarizzare i ritmi circadiani e sembrerebbero diminuire gli effetti negativi dati dalla privazione del sonno.

Per sortire questi effetti l’integrazione indicata sono 3g di glicina.

Sintesi della Glicina (vie endogene)

Fino ad ora abbiamo visto svariati modi di come il nostro corpo sfrutta la glicina, ma non abbiamo detto come è in grado di produrla.
Sì è già accennato al fatto che la glicina non sia considerata un amminoacido essenziale, poiché esistono più vie endogene (all’interno del nostro organismo) di sintesi.

Per uomini adulti che consumano quotidianamente 1.5 g di proteine per kg di peso corporeo, il tasso di sintesi della glicina da parte dell’intero organismo è stato stimato a 116 mg/Kg (di peso corporeo) /giorno. Questo valore tuttavia, può abbassarsi in risposta a una riduzione dell’assunzione di amminoacidi essenziali e non essenziali.
Diversi studi hanno dimostrato che la glicina può essere sintetizzata dal nostro corpo in almeno quattro modi:

1. Il primo avviene grazie alla serina idrossimetiltransferasi (SHMT), un enzima che catalizza la formazione della glicina dalla serina. Questa è la via principale di sintesi endogena della glicina e dallo schema 1 si può vedere come la serina, e quindi la glicina, derivi dal glucosio o dal glutammato. Ovviamente la serina e la glicina possono essere assunte anche tramite fonti esterne derivanti dalla dieta (vedremo più avanti quali sono).

2. La glicina può derivare in percentuale molto minore dalla Treonina.
È stato mostrato che l’enzima Treonina deidrogenasi è responsabile della degradazione in glicina del 7-11% della treonina presente in un uomo adulto sano. Questa percentuale può variare in base al differente quantitativo di treonina assunta tramite la dieta (poiché la treonina è un amminoacido essenziale). Infatti, se il consumo di quest’ultimo è limitato non sarà una fonte significativa di glicina.

3. In quantità ancora minore, la glicina può essere sintetizzata anche dalla colina (detta anche vitamina J), un precursore dell’acetilcolina e un nutriente essenziale per il nostro organismo. Questo metabolita viene convertito in betaina (tramite ossidazione) per poi subire la perdita di tre metili a dare la glicina.
Dobbiamo considerare però, che la quantità di colina nella dieta è relativamente bassa e di conseguenza lo è anche il suo contributo nella sintesi della glicina.

4. La glicina può derivare infine, dal gliossilato per transaminazione ad opera degli enzimi alanina transaminasi e fosfoserina aminotransferasi. Il gliossilato è un importante mattone in un pathway metabolico delle piante, adibito alla produzione di carboidrati a partire da substrati lipidici.

Degradazione della Glicina

La glicina, come la maggior parte delle sostanze che ingeriamo, può essere degradata dal nostro organismo. Il catabolismo della glicina può avvenire principalmente tramite due vie:

1. La glicina può essere decarbossilata e deamminata da un complesso enzimatico chiamato GCS (Glycine clevage system). Questo sistema è composto da tre proteine e un trasportatore di membrana (carrier protein): (1) Glicina decarbossilasi (proteina P), (2) amminoetiltransferasi (proteina T), (3) diidrolipoamide deidrogenasi (proteina L) e dalla “proteina di trasporto dell’idrogeno” (proteina H).
2. La glicina può essere riconvertita in Serina dato che la reazione SHMT (enzima serina idrossimetiltransferasi) catalizzata è reversibile (Schema 1). Nell’uomo, il 41% del flusso totale di glicina all’interno dell’organismo viene sfruttato per la biosintesi della serina attraverso SHMT.

Glicina integrazione e dieta: dove si trova

La glicina, essendo un costituente del collagene, è contenuta in discrete quantità in differenti alimenti di uso comune. Viste le sue molteplici funzioni fisiologiche positive, possiamo arricchire la nostra dieta di glicina consumando alimenti a base di carne, pesce e cibi vegetali come alga spirulina e soia. Prove crescenti mostrano che l’aumento di glicina nella dieta, può essere considerato un coadiuvante nella terapia per l’obesità e il diabete di tipo II. La glicina è in grado di diminuire le concentrazioni di acidi grassi liberi e trigliceridi, così come la dimensione degli adipociti e l’adiposità intra-addominale negli animali.

I principali alimenti che contengono glicina sono: la carne di coregone (4.37%), le proteine isolate della soia (3.7%), alga spirulina essiccata (3%), merluzzo sotto sale (3%), polvere di albume (2.8%), carne di bovino magra (2%), semi di zucca (1.8%).
Ovviamente la glicina può essere assunta anche tramite integratori, essa si presenta come una polvere bianca dal gusto dolciastro.

Nello sport, la glicina è stata testata come ergogenico vista la sua correlazione con la creatina, ma non è mai stato riscontrato alcun miglioramento sulla prestazione degli atleti.

Tossicità e sicurezza

Diversi studi hanno mostrato che la glicina è ben tollerata dal nostro organismo e non ha particolari effetti collaterali, a parte qualche caso isolato di nausea, vomito e mal di stomaco. Comunque, come tutti gli altri nutrienti, quantità eccessive di glicina nella dieta potrebbero causare squilibri amminoacidici ed è consigliato chiedere l’aiuto di un professionista per una eventuale integrazione. Non sono stati approfonditi gli effetti sull’uso di glicina durante la gravidanza e l’allattamento, per questo motivo è bene consultare il medico prima di assumere l’integratore.

Conclusioni

La glicina ha molte funzioni nell’organismo umano, infatti è un costituente principale del collagene e dell’elastina.
Essendo anche un neurotrasmettitore inibitorio nel sistema nervoso centrale, la glicina può fungere da antiinfiammatorio e da antiossidante.
Nuovi studi dimostrano inoltre, come l’aumento di glicina nella dieta è in grado di alzare i livelli nel sangue di GH (ormone della crescita) e inoltre potrebbe essere considerata come coadiuvante nella terapia per l’obesità e il diabete.

Non essendo un amminoacido essenziale, il nostro corpo non la ricava solo da fonti esogene ma è in grado di sintetizzarla principalmente dalla serina, tramite l’enzima SHMT. Una volta prodotta, può essere usata per la sintesi di creatina, porfirine, gruppo eme, purine e glutatione. Molti esperti considerano addirittura la glicina come un amminoacido semi-essenziale e numerosi studi sono ancora in atto per comprendere al meglio il suo uso in ambito sportivo e clinico, visti i suoi svariati benefici.

L’articolo sulla glicina e del Dr Massimo Brochetta

Note sull’autore:
Mi sono laureato in Chimica a Pavia dove sto svolgendo il dottorato di ricerca. Ho iniziato ad allenarmi in sala pesi grazie a Marcello Delfitto che mi ha aiutato in una ricomposizione corporea e mi ha fatto conoscere il mondo del BB da vicino. Da qui ho iniziato ad unire la passione per la palestra con i miei studi approfondendo concetti e argomenti d’uso comune nel fitness.

Mail: massimo.brochetta01@ateneopv.it.